测定酶活力时，为什么要控制酶的稀释倍数

测定酶活力时，为什么要控制酶的稀释倍数
1．底物浓度 除选择适合的底物外，在实际应用中更多考虑的是底物浓度。由于[S]与反应速度V成双曲线关系，在酶活性测定时，要求[S]达到一定水平以保证酶活性与酶量成正比。
2．酶浓度 在反应条件一定时，酶浓度与反应速度成正比。按照中间产物学说，只有[S]>>[E]时，酶才能被底物分子饱和，反应速度才能达到最大值。因此当标本酶活力过高时，应将标本适当稀释后再加以测定。
3．温度 不同的酶最适温度可以不同，多数酶的最适温度在37～40℃。高于或低于最适温度,酶活性都降低。
4．离子强度和pH值 在最适pH时，酶的活性最强，高于或低于最适pH，酶的活性都降低。
5 辅助因子 某些金属离子和维生素类辅酶是结合酶的辅助因子。这些酶离开它们的辅基或辅酶就不能表现活性，因此在酶活性测定时，就要保证辅基或辅酶的供给。
6．激活剂 有些酶在有激活剂存在时才有活性或活性较高。因此在酶活性测定时也，要满足酶对激活剂的需要。
7．抑制剂 酶的抑制可分为不可逆抑制和可逆抑制，后者又可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。重金属离子和砷化物对巯基酶的抑制、有机磷对羟基酶的抑制属于不可逆抑制；丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制、磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制属于竞争性抑制；哇巴因对Na+，K+-ATP酶的抑制属于非竞争性抑制.抑制剂使酶活性降低,在测定酶活性时，应避免抑制剂的影响。