竞争性抑制剂与酶的结合是可逆的。当底物浓度高于抑制剂的浓度时，酶的活性部位就不易被抑制剂占据，底物可以照常反应，所以Vm不变。由于需要更高的底物浓度才能达到Vm，所以Km增大
Km与Vm的意义：
Vm就是在某条件下，酶被饱和情况下的最高反应速度。
当V=Vm/2时才有：Vm/2=VmS/Km+S化简得：Km=[s]。所以，Vm被约分掉了 Km只是和S一起变化 Km是使反应浓度达到最高速度一半时底物的浓度。Km越大，表示反应活性越低。
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