肽键象酰胺键一样，由于键内原子处于共振状态而表现出较高的稳定性。在肽键中C－N单键具有约40％双键性质，而C=O双键具有40％单键性质。这样就产生两个重要结果：（1）肽键的亚氨基在pH 0-14的范围内没有明显的解离和质子化的倾向；（2）肽键中的C－N单键不能自由旋转，使蛋白质能折叠成各种三维构象。
蛋白质里氨基酸残基之间的肽键能不能自由旋转
肽键（peptide
bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰胺键.
血红蛋白是由四条多肽链组成的──二条α链(每条α链含141个氨基酸残基)和二条β链(每条β链含146个氨基酸残基).每条多肽链的螺旋结构形成一个疏水性的空间,可保护血红素分子不与水接触,fe2+不被氧化.fe2+位于血红素卟啉环的中央,与卟啉环的4个吡咯基、o2及多肽链上的组氨酸形成六配位体.每个血红蛋白分子可逆结合4个氧分子,每克血红蛋白可结合1.34
ml氧气.
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