首先明确一点：蛋白质变性的准确含义是失去生物活性。胃蛋白酶自胃壁细胞分泌出来时是无活性的前体——胃蛋白酶原。恰恰是在盐酸提供的低pH环境下，胃蛋白酶原构象发生变化，转变为有活性的胃蛋白酶。所以说盐酸不仅不会使胃蛋白酶变性，反而对其发挥生理作用起着决定性作用。
每种酶都有其合适的PH活性范围，在这个范围内发生催化作用，而超出适宜范围可能造成变形失活。
胃蛋白酶的适宜PH为1.5~5.0，即适合在盐酸环境下催化反应，故不会变形失活。
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。
胃蛋白酶是蛋白质
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