PH值使酶的活性降低是因为PH影响了底物与酶结合吗

1、酶作为生物催化剂与一般催化剂一样呈现温度效应，酶促反应开始时，反应速度随温度升高增快。达到最大反应速度时的温度称为某种酶的最适温度。由于绝大多数酶是有活性的蛋白质，当达到最适温度后，继续升高温度，引起蛋白质变性，酶促反应速度反而逐步下降，以致完全停止。酶的最适温度不是一个常数，它与作用时间长短有关。测定酶活性均在酶促反应最适温度下进行。大多数动物来源的酶最适温度为37－40℃，植物来源的酶最适温度为50－60℃。酶的催化活性与环境pH有密切关系，通常各种酶只在一定pH范围内才具有活性, 酶活性最高时的pH, 称为酶的最适pH。高于或低于此pH时酶的活性逐渐降低。酶的最适pH不是一个特征物理常数，对于同一个酶，其最适pH因缓冲液和底物的性质不同而有差异。在酶促反应过程中，抑制剂对酶的抑制作用可分为可逆抑制和不可逆抑制。可逆抑制有根据抑制剂和底物的关系分为三种类型：竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制。 2、底物对植酸酶活力的影响表现在以下几个方面：①不同的底物，由于其分子式不一样，从而影响反应体系中的pH值，即最终表现为pH的影响；②不同的底物，由于其空间结构不同，与植酸酶结合的活性部位或结合方式不同，最终表现出的是反应速度常数不同；③同底物的不同浓度，由于浓度不一样，直接反应出来的就是酶的反应速度不一样，过少的时候酶活力体现不出来，过多的时候，有些底物会对植酸酶又产生抑制作用，从而表现出不同的酶活力。故我们在检测植酸酶活力时，不仅要选择适当的底物，而且要配制适当的底物浓度。用不同底物检测时，需用回规方程去换算比较。此外，植酸酶作为饲料的一种专用酶，其活性的大小应该选择更接近饲料原料的那些底物，而并不仅仅只是为了表现出最高的酶活来选择适合该植酸酶的最佳底物。 3、PH值使酶的活性降低是因为PH影响了底物与酶结合吗，这句话是错的！